| SLU7 |
|---|
|
| Ідентифікатори |
|---|
| Символи | SLU7, 9G8, hSlu7, SLU7 homolog, splicing factor |
|---|
| Зовнішні ІД | OMIM: 605974 MGI: 2385598 HomoloGene: 4690 GeneCards: SLU7 |
|---|
| |
| Реагує на сполуку |
|---|
| Viroporin 3a[1] |
| Онтологія гена |
|---|
| Молекулярна функція | • pre-mRNA 3'-splice site binding
• second spliceosomal transesterification activity
• зв'язування з іоном металу
• GO:0001948, GO:0016582 protein binding
• nucleic acid binding
• zinc ion binding
|
|---|
| Клітинна компонента | • цитоплазма
• nuclear speck
• catalytic step 2 spliceosome
• мембрана
• внутрішньоклітинна мембранна органела
• small nuclear ribonucleoprotein complex
• spliceosomal complex
• клітинне ядро
• нуклеоплазма
• гіалоплазма
|
|---|
| Біологічний процес | • cellular response to heat
• RNA splicing, via transesterification reactions
• mRNA processing
• mRNA 3'-splice site recognition
• Сплайсинг РНК
• intracellular protein transport
• Альтернативний сплайсинг
• RNA export from nucleus
• mRNA splicing, via spliceosome
• mRNA export from nucleus
• mRNA 3'-end processing
• termination of RNA polymerase II transcription
|
|---|
| Джерела:Amigo / QuickGO | |
| Ортологи |
|---|
| Види | Людина | Миша |
|---|
| Entrez | | |
|---|
| Ensembl | | |
|---|
| UniProt | | |
|---|
| RefSeq (мРНК) | | |
|---|
| RefSeq (білок) | NP_006416
NP_001351446
NP_001351447
NP_001351449
NP_001351450
| NP_001351451
NP_001351452 |
| |
|---|
| Локус (UCSC) | Хр. 5: 160.4 – 160.42 Mb | Хр. 11: 43.32 – 43.34 Mb |
|---|
| PubMed search | [2] | [3] |
|---|
| Вікідані |
| Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
SLU7 (англ. SLU7 homolog, splicing factor) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 586 амінокислот, а молекулярна маса — 68 387[5].
Послідовність амінокислот
| 10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
|---|
| MSATVVDAVN | | AAPLSGSKEM | | SLEEPKKMTR | | EDWRKKKELE | | EQRKLGNAPA |
| EVDEEGKDIN | | PHIPQYISSV | | PWYIDPSKRP | | TLKHQRPQPE | | KQKQFSSSGE |
| WYKRGVKENS | | IITKYRKGAC | | ENCGAMTHKK | | KDCFERPRRV | | GAKFTGTNIA |
| PDEHVQPQLM | | FDYDGKRDRW | | NGYNPEEHMK | | IVEEYAKVDL | | AKRTLKAQKL |
| QEELASGKLV | | EQANSPKHQW | | GEEEPNSQME | | KDHNSEDEDE | | DKYADDIDMP |
| GQNFDSKRRI | | TVRNLRIRED | | IAKYLRNLDP | | NSAYYDPKTR | | AMRENPYANA |
| GKNPDEVSYA | | GDNFVRYTGD | | TISMAQTQLF | | AWEAYDKGSE | | VHLQADPTKL |
| ELLYKSFKVK | | KEDFKEQQKE | | SILEKYGGQE | | HLDAPPAELL | | LAQTEDYVEY |
| SRHGTVIKGQ | | ERAVACSKYE | | EDVKIHNHTH | | IWGSYWKEGR | | WGYKCCHSFF |
| KYSYCTGEAG | | KEIVNSEECI | | INEITGEESV | | KKPQTLMELH | | QEKLKEEKKK |
| KKKKKKKHRK | | SSSDSDDEEK | | KHEKLKKALN | | AEEARLLHVK | | ETMQIDERKR |
| PYNSMYETRE | | PTEEEMEAYR | | MKRQRPDDPM | | ASFLGQ |
Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як процесинг мРНК, сплайсинг мРНК, ацетилювання, поліморфізм. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.
Література
- Chua K., Reed R. (1999). Human step II splicing factor hSlu7 functions in restructuring the spliceosome between the catalytic steps of splicing. Genes Dev. 13: 841—850. PMID 10197984 DOI:10.1101/gad.13.7.841
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Chua K., Reed R. (1999). The RNA splicing factor hSlu7 is required for correct 3' splice-site choice. Nature. 402: 207—210. PMID 10647016 DOI:10.1038/46086
- Lev-Maor G., Sorek R., Shomron N., Ast G. (2003). The birth of an alternatively spliced exon: 3' splice-site selection in Alu exons. Science. 300: 1288—1291. PMID 12764196 DOI:10.1126/science.1082588
- Shomron N., Reznik M., Ast G. (2004). Splicing factor hSlu7 contains a unique functional domain required to retain the protein within the nucleus. Mol. Biol. Cell. 15: 3782—3795. PMID 15181151 DOI:10.1091/mbc.E04-02-0152
- Shomron N., Alberstein M., Reznik M., Ast G. (2005). Stress alters the subcellular distribution of hSlu7 and thus modulates alternative splicing. J. Cell Sci. 118: 1151—1159. PMID 15728250 DOI:10.1242/jcs.01720
Примітки
- ↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з SLU7 homolog, splicing factor переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:16939 (англ.) . Архів оригіналу за 23 липня 2017. Процитовано 5 вересня 2017.
- ↑ UniProt, O95391 (англ.) . Архів оригіналу за 17 вересня 2017. Процитовано 5 вересня 2017.
Див. також
 | Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
 Портал «Біологія»  Портал «Хімія»
|
| На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії. Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій. |
