• germ cell development • positive regulation of protein phosphorylation • response to amino acid • positive regulation of lipid biosynthetic process • positive regulation of actin filament polymerization • positive regulation of skeletal muscle hypertrophy • positive regulation of granulosa cell proliferation • regulation of carbohydrate utilization • post-embryonic development • positive regulation of dendritic spine development • positive regulation of translation • positive regulation of eating behavior • protein phosphorylation • mRNA stabilization • cell projection organization • regulation of glycogen biosynthetic process • positive regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development • positive regulation of neuron maturation • positive regulation of glial cell proliferation • cellular response to hypoxia • negative regulation of cell size • response to cocaine • positive regulation of protein kinase B signaling • cardiac muscle contraction • maternal process involved in female pregnancy • ruffle organization • GO:0043087, GO:0032313, GO:0032319, GO:0032314, GO:0043088 regulation of GTPase activity • cardiac muscle cell development • positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I • regulation of membrane permeability • response to insulin • regulation of myelination • regulation of fatty acid beta-oxidation • regulation of osteoclast differentiation • positive regulation of cholangiocyte proliferation • regulation of protein kinase B signaling • spinal cord development • positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation • соціальна поведінка • protein autophosphorylation • negative regulation of cholangiocyte apoptotic process • regulation of brown fat cell differentiation • regulation of protein kinase activity • GO:0033128 negative regulation of protein phosphorylation • positive regulation of oligodendrocyte differentiation • regulation of carbohydrate metabolic process • regulation of actin cytoskeleton organization • voluntary musculoskeletal movement • фосфорилювання • multicellular organism growth • negative regulation of muscle atrophy • Загоєння ран • positive regulation of neurogenesis • response to morphine • positive regulation of sensory perception of pain • GO:0044257 protein catabolic process • 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process • cellular response to nutrient levels • energy reserve metabolic process • peptidyl-threonine phosphorylation • positive regulation of transcription by RNA polymerase III • positive regulation of smooth muscle cell proliferation • visual learning • positive regulation of myotube differentiation • positive regulation of cell death • positive regulation of endothelial cell proliferation • negative regulation of iodide transmembrane transport • cardiac muscle tissue development • positive regulation of nitric oxide biosynthetic process • regulation of response to food • heart morphogenesis • positive regulation of neuron death • cardiac cell development • negative regulation of protein ubiquitination • brain development • GO:1901313 positive regulation of gene expression • довготривала пам'ять • heart valve morphogenesis • GO:0035404 peptidyl-serine phosphorylation • positive regulation of neuron projection development • regulation of cellular response to heat • positive regulation of lamellipodium assembly • positive regulation of stress fiber assembly • GO:0072468 сигнальна трансдукція • regulation of protein phosphorylation • negative regulation of macroautophagy • anoikis • TOR signaling • GO:0100026 Репарація ДНК • regulation of cell size • negative regulation of autophagy • positive regulation of epithelial to mesenchymal transition • regulation of macroautophagy • cellular response to amino acid starvation • positive regulation of keratinocyte migration • cellular response to amino acid stimulus • cellular response to leucine • positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells • cellular response to leucine starvation • cellular response to starvation • TORC1 signaling • ріст • regulation of cell growth • response to nutrient • activation of protein kinase B activity • T-helper 1 cell lineage commitment • response to activity • positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity • negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade • regulation of translation at synapse, modulating synaptic transmission • positive regulation of cytoplasmic translational initiation • response to nutrient levels
MTOR (оригінальна назва англ.mammalian target of rapamycin, зараз офіційно англ.Mechanistic target of rapamycin kinase[5]) – білок, який кодується геном MTOR, розташованим у людини на короткому плечі 1-ї хромосоми.[6] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 2 549 амінокислот, а молекулярна маса — 288 892[7].серин/треоніновапротеїнкіназа ссавців родини фосфатидилінозитол 3-кінази, ключовий компонент сигнального шляху, який регулює базові аспекти поведінки клітини, такі як ріст (збільшення маси) і проліферація (поділ), в залежності від її енергетичного статусу, наявності/браку амінокислот, сигналів від факторів росту та інших зовнішніх і внутрішніх факторів. mTOR є мішенню рапаміцину — бактерійного токсину Streptomyces hygroscopicus, що використовується в клініці як імуносупресант і протираковий препарат. Дерегуляція шляху mTOR спостерігається у ряді захворювань людини, в тому числі нейродегенеративних, онкологічних, під час ожиріння та цукрового діабету другого типу[5].
mTOR входить до складу двох мультимерних білкових комплексів, що відрізняються активаторами, мішенями, та чутливістю до рапаміцину. mTOR комплекс 1 — TORC1, що містить білок «raptor», стимулює ріст клітин шляхом пришвидшення біогенезу рибосом і трансляції, сповільнення деградації білків і активації захоплення поживних речовин із середовища. TORC1 чутливий до рапаміцину. До складу TORC2 (mTOR комплекс 2) входить білок «rictor», цей комплекс регулює цитоскелет через родину ГТФаз Rho і допомагає активувати кіназу Akt[8].
Onyango P., Lubyova B., Gardellin P., Kurzbauer R., Weith A. (1998). Molecular cloning and expression analysis of five novel genes in chromosome 1p36. Genomics. 50: 187—198. PMID 9653645 DOI:10.1006/geno.1997.5186
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Chiu M.I., Katz H., Berlin V. (1994). RAPT1, a mammalian homolog of yeast Tor, interacts with the FKBP12/rapamycin complex. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91: 12574—12578. PMID 7809080 DOI:10.1073/pnas.91.26.12574
Park I.H., Bachmann R., Shirazi H., Chen J. (2002). Regulation of ribosomal S6 kinase 2 by mammalian target of rapamycin. J. Biol. Chem. 277: 31423—31429. PMID 12087098 DOI:10.1074/jbc.M204080200
Desai B.N., Myers B.R., Schreiber S.L. (2002). FKBP12-rapamycin-associated protein associates with mitochondria and senses osmotic stress via mitochondrial dysfunction. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99: 4319—4324. PMID 11930000 DOI:10.1073/pnas.261702698
Inoki K., Zhu T., Guan K.L. (2003). TSC2 mediates cellular energy response to control cell growth and survival. Cell. 115: 577—590. PMID 14651849 DOI:10.1016/S0092-8674(03)00929-2
Примітки
↑Захворювання, генетично пов'язані з mTOR переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑Сполуки, які фізично взаємодіють з MTOR переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (2007). Molecular Biology of the Cell (вид. 5th). Garland Science. ISBN 978-0-8153-4105-5. Архів оригіналу за 22 липня 2011. Процитовано 26 грудня 2012.
Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.
