IDO1 |
---|
![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/3/39/IDO1_prot.png/250px-IDO1_prot.png) |
Наявні структури |
---|
PDB | Пошук ортологів: PDBe RCSB | Список кодів PDB | 2D0T, 2D0U, 4PK5, 4PK6, 4U72, 4U74, 5EK2, 5EK3, 5EK4, 5ETW | | |
Ідентифікатори |
---|
Символи | IDO1, IDO, IDO-1, INDO, indoleamine 2,3-dioxygenase 1 |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 147435 MGI: 96416 HomoloGene: 48082 GeneCards: IDO1 |
---|
|
Реагує на сполуку |
---|
norharman, epacadostat[1] |
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • dioxygenase activity • зв'язування з іоном металу • heme binding • electron transfer activity • oxidoreductase activity • indoleamine 2,3-dioxygenase activity • tryptophan 2,3-dioxygenase activity |
---|
Клітинна компонента | • цитоплазма • stereocilium bundle • гіалоплазма • smooth muscle contractile fiber |
---|
Біологічний процес | • negative regulation of interleukin-10 production • multicellular organismal response to stress • positive regulation of interleukin-12 production • процес імунної системи • жіноча вагітність • positive regulation of T cell tolerance induction • cytokine production involved in inflammatory response • positive regulation of chronic inflammatory response • negative regulation of T cell apoptotic process • regulation of activated T cell proliferation • response to lipopolysaccharide • negative regulation of T cell proliferation • positive regulation of apoptotic process • tryptophan catabolic process • positive regulation of type 2 immune response • inflammatory response • kynurenic acid biosynthetic process • positive regulation of T cell apoptotic process • swimming behavior • tryptophan catabolic process to kynurenine • Електронтранспортний ланцюг • 'de novo' NAD biosynthetic process from tryptophan |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Шаблон експресії |
---|
![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/a3/PBB_GE_INDO_210029_at_fs.png/250px-PBB_GE_INDO_210029_at_fs.png) |
Більше даних |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | |
---|
RefSeq (білок) | | |
---|
Локус (UCSC) | Хр. 8: 39.9 – 39.93 Mb | Хр. 8: 25.07 – 25.09 Mb |
---|
PubMed search | [2] | [3] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
IDO1 (англ. Indoleamine 2,3-dioxygenase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 8-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 403 амінокислот, а молекулярна маса — 45 326[5].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MAHAMENSWT | | ISKEYHIDEE | | VGFALPNPQE | | NLPDFYNDWM | | FIAKHLPDLI |
ESGQLRERVE | | KLNMLSIDHL | | TDHKSQRLAR | | LVLGCITMAY | | VWGKGHGDVR |
KVLPRNIAVP | | YCQLSKKLEL | | PPILVYADCV | | LANWKKKDPN | | KPLTYENMDV |
LFSFRDGDCS | | KGFFLVSLLV | | EIAAASAIKV | | IPTVFKAMQM | | QERDTLLKAL |
LEIASCLEKA | | LQVFHQIHDH | | VNPKAFFSVL | | RIYLSGWKGN | | PQLSDGLVYE |
GFWEDPKEFA | | GGSAGQSSVF | | QCFDVLLGIQ | | QTAGGGHAAQ | | FLQDMRRYMP |
PAHRNFLCSL | | ESNPSVREFV | | LSKGDAGLRE | | AYDACVKALV | | SLRSYHLQIV |
TKYILIPASQ | | QPKENKTSED | | PSKLEAKGTG | | GTDLMNFLKT | | VRSTTEKSLL |
KEG |
Кодований геном білок за функцією належить до оксидоредуктаз. Задіяний у такому біологічному процесі, як імунітет. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном заліза, гемом. Локалізований у цитоплазмі.
Література
- Dai W., Gupta S.L. (1990). Molecular cloning, sequencing and expression of human interferon-gamma-inducible indoleamine 2,3-dioxygenase cDNA. Biochem. Biophys. Res. Commun. 168: 1—8. PMID 2109605 DOI:10.1016/0006-291X(90)91666-G
- Kadoya A., Tone S., Maeda H., Minatogawa Y., Kido R. (1992). Gene structure of human indoleamine 2,3-dioxygenase. Biochem. Biophys. Res. Commun. 189: 530—536. PMID 1449503 DOI:10.1016/0006-291X(92)91590-M
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Yuasa H.J., Mizuno K., Ball H.J. (2015). Low efficiency IDO2 enzymes are conserved in lower vertebrates, whereas higher efficiency IDO1 enzymes are dispensable. FEBS J. 282: 2735—2745. PMID 25950090 DOI:10.1111/febs.13316
- Vigneron N., van Baren N., Van den Eynde B.J. (2015). Expression profile of the human IDO1 protein, a cancer drug target involved in tumoral immune resistance. OncoImmunology. 4: E1003012—E1003012. PMID 26155395 DOI:10.1080/2162402X.2014.1003012
- Munn D.H., Mellor A.L. (2013). Indoleamine 2,3 dioxygenase and metabolic control of immune responses. Trends Immunol. 34: 137—143. PMID 23103127 DOI:10.1016/j.it.2012.10.001
Примітки
- ↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з IDO1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6059 (англ.) . Процитовано 7 вересня 2017.
{{cite web}}
: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання) - ↑ UniProt, P14902 (англ.) . Архів оригіналу за 31 серпня 2017. Процитовано 7 вересня 2017.
Див. також
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |
На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії. Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій. |
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |