DUOX1

Ідентифікатори

Символи

DUOX1, LNOX1, NOXEF1, THOX1, dual oxidase 1

Зовнішні ІД

OMIM: 606758 MGI: 2139422 HomoloGene: 68136 GeneCards: DUOX1

Онтологія гена
Молекулярна функція	• calcium ion binding • peroxidase activity • зв'язування з іоном металу • heme binding • NADP binding • oxidoreductase activity • NAD(P)H oxidase H2O2-forming activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity
Клітинна компонента	• integral component of membrane • мембрана • клітинна мембрана • apical plasma membrane • ендоплазматичний ретикулум • cell surface • cell leading edge • НАДФН-оксидаза
Біологічний процес	• cuticle development • cytokine-mediated signaling pathway • cellular oxidant detoxification • GO:0001306 response to oxidative stress • reactive oxygen species metabolic process • superoxide anion generation • thyroid hormone generation • hydrogen peroxide catabolic process • hydrogen peroxide biosynthetic process • response to cAMP • hormone biosynthetic process • positive regulation of wound healing • positive regulation of cell motility • defense response
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


53905


99439

Ensembl


ENSG00000137857


ENSMUSG00000033268

UniProt


Q9NRD9


A2AQ92

RefSeq (мРНК)


NM_017434 NM_175940


NM_001099297

RefSeq (білок)


NP_059130 NP_787954


NP_001092767

Локус (UCSC)

Хр. 15: 45.13 – 45.17 Mb

Хр. 2: 122.15 – 122.18 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

DUOX1 (англ. Dual oxidase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 15-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 551 амінокислот, а молекулярна маса — 177 235^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MGFCLALAWT	LLVGAWTPLG	AQNPISWEVQ	RFDGWYNNLM	EHRWGSKGSR
LQRLVPASYA	DGVYQPLGEP	HLPNPRDLSN	TISRGPAGLA	SLRNRTVLGV
FFGYHVLSDL	VSVETPGCPA	EFLNIRIPPG	DPMFDPDQRG	DVVLPFQRSR
WDPETGRSPS	NPRDPANQVT	GWLDGSAIYG	SSHSWSDALR	SFSRGQLASG
PDPAFPRDSQ	NPLLMWAAPD	PATGQNGPRG	LYAFGAERGN	REPFLQALGL
LWFRYHNLWA	QRLARQHPDW	EDEELFQHAR	KRVIATYQNI	AVYEWLPSFL
QKTLPEYTGY	RPFLDPSISS	EFVAASEQFL	STMVPPGVYM	RNASCHFQGV
INRNSSVSRA	LRVCNSYWSR	EHPSLQSAED	VDALLLGMAS	QIAEREDHVL
VEDVRDFWPG	PLKFSRTDHL	ASCLQRGRDL	GLPSYTKARA	ALGLSPITRW
QDINPALSRS	NDTVLEATAA	LYNQDLSWLE	LLPGGLLESH	RDPGPLFSTI
VLEQFVRLRD	GDRYWFENTR	NGLFSKKEIE	EIRNTTLQDV	LVAVINIDPS
ALQPNVFVWH	KGDPCPQPRQ	LSTEGLPACA	PSVVRDYFEG	SGFGFGVTIG
TLCCFPLVSL	LSAWIVARLR	MRNFKRLQGQ	DRQSIVSEKL	VGGMEALEWQ
GHKEPCRPVL	VYLQPGQIRV	VDGRLTVLRT	IQLQPPQKVN	FVLSSNRGRR
TLLLKIPKEY	DLVLLFNLEE	ERQALVENLR	GALKESGLSI	QEWELREQEL
MRAAVTREQR	RHLLETFFRH	LFSQVLDINQ	ADAGTLPLDS	SQKVREALTC
ELSRAEFAES	LGLKPQDMFV	ESMFSLADKD	GNGYLSFREF	LDILVVFMKG
SPEEKSRLMF	RMYDFDGNGL	ISKDEFIRML	RSFIEISNNC	LSKAQLAEVV
ESMFRESGFQ	DKEELTWEDF	HFMLRDHNSE	LRFTQLCVKG	VEVPEVIKDL
CRRASYISQD	MICPSPRVSA	RCSRSDIETE	LTPQRLQCPM	DTDPPQEIRR
RFGKKVTSFQ	PLLFTEAHRE	KFQRSCLHQT	VQQFKRFIEN	YRRHIGCVAV
FYAIAGGLFL	ERAYYYAFAA	HHTGITDTTR	VGIILSRGTA	ASISFMFSYI
LLTMCRNLIT	FLRETFLNRY	VPFDAAVDFH	RLIASTAIVL	TVLHSVGHVV
NVYLFSISPL	SVLSCLFPGL	FHDDGSELPQ	KYYWWFFQTV	PGLTGVVLLL
ILAIMYVFAS	HHFRRRSFRG	FWLTHHLYIL	LYVLLIIHGS	FALIQLPRFH
IFFLVPAIIY	GGDKLVSLSR	KKVEISVVKA	ELLPSGVTHL	RFQRPQGFEY
KSGQWVRIAC	LALGTTEYHP	FTLTSAPHED	TLSLHIRAAG	PWTTRLREIY
SAPTGDRCAR	YPKLYLDGPF	GEGHQEWHKF	EVSVLVGGGI	GVTPFASILK
DLVFKSSVSC	QVFCKKIYFI	WVTRTQRQFE	WLADIIREVE	ENDHQDLVSV
HIYITQLAEK	FDLRTTMLYI	CERHFQKVLN	RSLFTGLRSI	THFGRPPFEP
FFNSLQEVHP	QVRKIGVFSC	GPPGMTKNVE	KACQLINRQD	RTHFSHHYEN
F

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, пероксидаз. Задіяний у таких біологічних процесах, як перекис водню, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію, НАДФ, ФАД, флавопротеїном. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
De Deken X., Wang D., Dumont J.E., Miot F. (2002). Characterization of ThOX proteins as components of the thyroid H(2)O(2)-generating system. Exp. Cell Res. 273: 187—196. PMID 11822874 DOI:10.1006/excr.2001.5444
Geiszt M., Witta J., Baffi J., Lekstrom K., Leto T.L. (2003). Dual oxidases represent novel hydrogen peroxide sources supporting mucosal surface host defense. FASEB J. 17: 1502—1504. PMID 12824283 DOI:10.1096/fj.02-1104fje
Schwarzer C., Machen T.E., Illek B., Fischer H. (2004). NADPH oxidase-dependent acid production in airway epithelial cells. J. Biol. Chem. 279: 36454—36461. PMID 15210697 DOI:10.1074/jbc.M404983200

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3062 (англ.) . Процитовано 11 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, Q9NRD9 (англ.) . Архів оригіналу за 23 вересня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.