DNAJB2 |
---|
|
Наявні структури |
---|
PDB | Пошук ортологів: PDBe RCSB | | |
Ідентифікатори |
---|
Символи | DNAJB2, DSMA5, HSJ-1, HSJ1, HSPF3, CMT2T, DnaJ heat shock protein family (Hsp40) member B2 |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 604139 MGI: 1928739 HomoloGene: 4902 GeneCards: DNAJB2 |
---|
|
Пов'язані генетичні захворювання |
---|
young adult-onset distal hereditary motor neuropathy[1] |
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • polyubiquitin modification-dependent protein binding • proteasome binding • chaperone binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • ubiquitin protein ligase binding • ATPase activator activity • Hsp70 protein binding • unfolded protein binding • ubiquitin binding • ubiquitin-dependent protein binding |
---|
Клітинна компонента | • inclusion body • Протеасома • гіалоплазма • клітинне ядро • цитоплазма • ендоплазматичний ретикулум • endoplasmic reticulum membrane • мембрана • intrinsic component of endoplasmic reticulum membrane • ядерна мембрана |
---|
Біологічний процес | • response to unfolded protein • negative regulation of protein deubiquitination • positive regulation of protein ubiquitination • positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process • ubiquitin-dependent ERAD pathway • protein refolding • negative regulation of inclusion body assembly • regulation of protein localization • regulation of protein ubiquitination • negative regulation of protein binding • positive regulation of ATP-dependent activity • proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process • chaperone-mediated protein folding • regulation of chaperone-mediated protein folding • negative regulation of cell population proliferation • negative regulation of cell growth • neuron cellular homeostasis |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Шаблон експресії |
---|
|
Більше даних |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | | NM_001159883 NM_001159884 NM_001159885 NM_020266 NM_178055 |
|
---|
RefSeq (білок) | | | NP_001153355 NP_001153356 NP_001153357 NP_064662 NP_835156 |
|
---|
Локус (UCSC) | Хр. 2: 219.28 – 219.29 Mb | Хр. 1: 75.24 – 75.25 Mb |
---|
PubMed search | [2] | [3] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
DNAJB2 (англ. DnaJ heat shock protein family (Hsp40) member B2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 324 амінокислот, а молекулярна маса — 35 580[5].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MASYYEILDV | | PRSASADDIK | | KAYRRKALQW | | HPDKNPDNKE | | FAEKKFKEVA |
EAYEVLSDKH | | KREIYDRYGR | | EGLTGTGTGP | | SRAEAGSGGP | | GFTFTFRSPE |
EVFREFFGSG | | DPFAELFDDL | | GPFSELQNRG | | SRHSGPFFTF | | SSSFPGHSDF |
SSSSFSFSPG | | AGAFRSVSTS | | TTFVQGRRIT | | TRRIMENGQE | | RVEVEEDGQL |
KSVTINGVPD | | DLALGLELSR | | REQQPSVTSR | | SGGTQVQQTP | | ASCPLDSDLS |
EDEDLQLAMA | | YSLSEMEAAG | | KKPAGGREAQ | | HRRQGRPKAQ | | HQDPGLGGTQ |
EGARGEATKR | | SPSPEEKASR | | CLIL |
Кодований геном білок за функцією належить до шаперонів. Задіяний у таких біологічних процесах як поліморфізм, ацетиляція, альтернативний сплайсинг. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, мембрані, ендоплазматичному ретикулумі.
Література
- Cheetham M.E., Brion J.-P., Anderton B.H. (1992). Human homologues of the bacterial heat-shock protein DnaJ are preferentially expressed in neurons. Biochem. J. 284: 469—476. PMID 1599432 DOI:10.1042/bj2840469
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Cheetham M.E., Jackson A.P., Anderton B.H. (1994). Regulation of 70-kDa heat-shock-protein ATPase activity and substrate binding by human DnaJ-like proteins, HSJ1a and HSJ1b. Eur. J. Biochem. 226: 99—107. PMID 7957263 DOI:10.1111/j.1432-1033.1994.tb20030.x
- Chapple J.P., Cheetham M.E. (2003). The chaperone environment at the cytoplasmic face of the endoplasmic reticulum can modulate rhodopsin processing and inclusion formation. J. Biol. Chem. 278: 19087—19094. PMID 12754272 DOI:10.1074/jbc.M212349200
- Westhoff B., Chapple J.P., van der Spuy J., Hoehfeld J., Cheetham M.E. (2005). HSJ1 is a neuronal shuttling factor for the sorting of chaperone clients to the proteasome. Curr. Biol. 15: 1058—1064. PMID 15936278 DOI:10.1016/j.cub.2005.04.058
- Rose J.M., Novoselov S.S., Robinson P.A., Cheetham M.E. (2011). Molecular chaperone-mediated rescue of mitophagy by a Parkin RING1 domain mutant. Hum. Mol. Genet. 20: 16—27. PMID 20889486 DOI:10.1093/hmg/ddq428
Примітки
- ↑ Захворювання, генетично пов'язані з DNAJB2 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5228 (англ.) . Процитовано 28 серпня 2017.
{{cite web}}
: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання) - ↑ UniProt, P25686 (англ.) . Архів оригіналу за 23 грудня 2016. Процитовано 28 серпня 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |
На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії. Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій. |