Vibriolizin
Vibriolizin | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikatori | |||||||||
EC broj | 3.4.24.25 | ||||||||
CAS broj | 69598-88-5 | ||||||||
Baze podataka | |||||||||
IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
BRENDA | BRENDA pristup | ||||||||
ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
KEGG | KEGG pristup | ||||||||
MetaCyc | metabolički put | ||||||||
PRIAM | profil | ||||||||
Strukture PBP | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
|
Vibriolizin (EC 3.4.24.25, Aeromonas proteolytica neutralna proteinaza, aeromonolizin) je enzim.[1][2][3][4][5] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
- Preferentno razlaganje veza sa glomaznim hidrofobnim grupama u P2 i P1'. Phe u P1' je preferentni ostatak, po čemu se ovaj enzim razlikuje od termolizina
Ovaj termostablni enzim je prisutan u Vibrio proteolyticus.
Reference
- ^ Holmquist, B. & Vallee, B.L. (1976). „Esterase activity of zinc neutral proteases”. Biochemistry. 15: 101—107. PMID 2276.
- ^ Wilkes, S.H. & Prescott, J.M. (1976). „Aeromonas neutral protease”. Methods Enzymol. 45: 404—415. PMID 1012006.
- ^ Bayliss, M.E., Wilkes, S.H. and Prescott, J.M. (1980). „Aeromonas neutral protease: specificity toward extended substrates”. Arch. Biochem. Biophys. 204: 214—219. PMID 7000005. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Wilkes, S.H., Bayliss, M.E. and Prescott, J.M. (1988). „Critical ionizing groups in Aeromonas neutral protease”. J. Biol. Chem. 263: 1821—1825. PMID 3123480. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ David, V.A., Deutch, A.H., Sloma, A., Pawlyk, D., Ally, A. and Durham, D.R. (1992). „Cloning, sequencing and expression of the gene encoding the extracellular neutral protease, vibriolysin, of Vibrio proteolyticus”. Gene. 112: 107—112. PMID 1551587. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
Literatura
- Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605.
Spoljašnje veze
- Vibriolysin на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- п
- р
- у
3.4.11 | |
---|---|
3.4.13 | Dipeptidaza (1, 2, 3) |
3.4.14 | Dipeptidil peptidaza (Katepsin C, Dipeptidil peptidaza-4) · Tripeptidil peptidaza (Tripeptidil peptidaza I, Tripeptidil peptidaza II) |
3.4.15 | |
3.4.16 | Karboksipeptidaze serinskog tipa: Katepsin A · DD-transpeptidaza |
3.4.17 | |
Drugi/negrupisni | Metaloeksopeptidaza |
Serinske peptidaze · Cisteinska proteaza · Aspartatna proteaza · Metaloendopeptidaze
Druge/negrupisane: Sekretaza amiloidnog prekursornog proteina (Alfa-sekretaza, Beta-sekretaza 1, Beta-sekretaza 2, Gama sekretaza)
Druge/negrupisane: Sekretaza amiloidnog prekursornog proteina (Alfa-sekretaza, Beta-sekretaza 1, Beta-sekretaza 2, Gama sekretaza)
Stafilokinaza
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6