Vibriolizin

Vibriolizin
Identifikatori
EC broj3.4.24.25
CAS broj69598-88-5
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini

Vibriolizin (EC 3.4.24.25, Aeromonas proteolytica neutralna proteinaza, aeromonolizin) je enzim.[1][2][3][4][5] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

Preferentno razlaganje veza sa glomaznim hidrofobnim grupama u P2 i P1'. Phe u P1' je preferentni ostatak, po čemu se ovaj enzim razlikuje od termolizina

Ovaj termostablni enzim je prisutan u Vibrio proteolyticus.

Reference

  1. ^ Holmquist, B. & Vallee, B.L. (1976). „Esterase activity of zinc neutral proteases”. Biochemistry. 15: 101—107. PMID 2276. 
  2. ^ Wilkes, S.H. & Prescott, J.M. (1976). „Aeromonas neutral protease”. Methods Enzymol. 45: 404—415. PMID 1012006. 
  3. ^ Bayliss, M.E., Wilkes, S.H. and Prescott, J.M. (1980). „Aeromonas neutral protease: specificity toward extended substrates”. Arch. Biochem. Biophys. 204: 214—219. PMID 7000005. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  4. ^ Wilkes, S.H., Bayliss, M.E. and Prescott, J.M. (1988). „Critical ionizing groups in Aeromonas neutral protease”. J. Biol. Chem. 263: 1821—1825. PMID 3123480. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  5. ^ David, V.A., Deutch, A.H., Sloma, A., Pawlyk, D., Ally, A. and Durham, D.R. (1992). „Cloning, sequencing and expression of the gene encoding the extracellular neutral protease, vibriolysin, of Vibrio proteolyticus”. Gene. 112: 107—112. PMID 1551587. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)

Literatura

  • Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 
  • William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605. 

Spoljašnje veze

  • Vibriolysin на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • п
  • р
  • у
3.4.11-19: Egzopeptidaza
3.4.11
Aminopeptidaza (Alanin, Arginil, Aspartil, Cistinil, Leucil, Glutamil, Metionil (1, 2), O)
3.4.13
Dipeptidaza (1, 2, 3)
3.4.14
Dipeptidil peptidaza (Katepsin C, Dipeptidil peptidaza-4) · Tripeptidil peptidaza (Tripeptidil peptidaza I, Tripeptidil peptidaza II)
3.4.15
3.4.16
Karboksipeptidaze serinskog tipa: Katepsin A · DD-transpeptidaza
3.4.17
Metalokarboksipeptidaze: Karboksipeptidaza (A, A2, B, C, E, Glutamat II)
Drugi/negrupisni
Metaloeksopeptidaza
3.4.21-24: Endopeptidaza3.4.99: Nepoznato
Stafilokinaza
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
  • п
  • р
  • у
Teme
Tipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija