Leišmanolizin

Leišmanolizin
Identifikatori
EC broj3.4.24.36
CAS broj161052-06-8
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini

Leišmanolizin (EC 3.4.24.36, promastigotna površinska endopeptidaza, glikoprotein gp63, Leishmania metaloproteinaza, površinska kiselinska proteinaza, promastigotna površinska proteaza) je enzim.[1][2][3][4] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

Preferentno dejstvo na supstrate sa hidrofobnim ostacima u P1 i P1' i baznim ostacima u P2' i P3'. Modelni nanapeptid se razlaže na -Ala-Tyr-Leu-Lys-Lys-

Ovaj za membranu vezani glikoprotein je prisutan tripanozomskim vrstama Leishmania protozoans.

Reference

  1. ^ Button, L.L. & McMaster, W.R. (1988). „Molecular cloning of the major surface antigen of Leishmania”. J. Exp. Med. 167: 724—729. PMID 3346625. 
  2. ^ Bouvier, J., Cordier, C., Vogel, H., Reichelt, R. and Etges, R. (1989). „Characterization of the promastigote surface protease of Leishmania as a membrane-bound zinc endopeptidase”. Mol. Biochem. Parasitol. 37: 235—246. PMID 2608099. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  3. ^ Chaudhuri, G., Chaudhuri, M., Pan, A. and Chang, K.-P. (1989). „Surface acid proteinase (gp63) of Leishmania mexicana. A metalloenzyme capable of protecting liposome-encapsulated proteins from phagolysosomal degradation by macrophages”. J. Biol. Chem. 264: 7483—7489. PMID 2708373. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  4. ^ Bouvier, J., Schneider, P., Etges, R. and Bordier, C. (1990). „Peptide substrate specificity of the membrane-bound metalloprotease of Leishmania”. Biochemistry. 29: 10113—10119. PMID 2271643. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)

Literatura

  • Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 

Spoljašnje veze

  • Leishmanolysin на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • п
  • р
  • у
3.4.11-19: Egzopeptidaza
3.4.11
Aminopeptidaza (Alanin, Arginil, Aspartil, Cistinil, Leucil, Glutamil, Metionil (1, 2), O)
3.4.13
Dipeptidaza (1, 2, 3)
3.4.14
Dipeptidil peptidaza (Katepsin C, Dipeptidil peptidaza-4) · Tripeptidil peptidaza (Tripeptidil peptidaza I, Tripeptidil peptidaza II)
3.4.15
3.4.16
Karboksipeptidaze serinskog tipa: Katepsin A · DD-transpeptidaza
3.4.17
Metalokarboksipeptidaze: Karboksipeptidaza (A, A2, B, C, E, Glutamat II)
Drugi/negrupisni
Metaloeksopeptidaza
3.4.21-24: Endopeptidaza3.4.99: Nepoznato
Stafilokinaza
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
  • п
  • р
  • у
Teme
Tipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija