Horiolizin L

Horiolizin L
Identifikatori
EC broj3.4.24.66
CAS broj177529-15-6
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini

Horiolizin L (EC 3.4.24.66, enzim izleganja košljoribe (komponenta), nisko horiolitički enzim (LCE)) je enzim.[1][2][3][4] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

Hidroliza unutrašnjeg sloja omotača ribljeg jajeta. Takođe hidroliza kazeina i malih molekula kao što je sukcinil-Leu-Leu-Val-Tyr-7-(4-metil)kumarilamid

Ovaj enzim je prisutan u košljoribi Oryzias latipes.

Reference

  1. ^ Yasumasu, S., Iuchi, I. and Yamagami, K. (1988). „Medaka hatching enzyme consists of two kinds of proteases which act cooperatively”. Zool. Sci. 5: 191—195. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  2. ^ Yasumasu, S., Iuchi, I. and Yamagami, K. (1989). „Isolation and some properties of low choriolytic enzyme (LCE), a component of the hatching enzyme of the teleost, Oryzias latipes”. J. Biochem. (Tokyo). 105: 212—218. PMID 2656665. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  3. ^ Yasumasu, S., Katow, S., Hamazaki, T.S., Iuchi, I. and Yamagami, K. (1992). „Two constituent proteases of a teleostean hatching enzyme: concurrent syntheses and packaging in the same secretory granules in discrete arrangement”. Dev. Biol. 149: 349—356. PMID 1730389. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  4. ^ Yasumasu, S., Yamada, K., Akasaka, K., Mitsunaga, K., Iuchi, I., Shimada, H. and Yamagami, K. (1992). „Isolation of cDNAs for LCE and HCE, two constituent proteases of the hatching enzyme of Oryzias latipes, and concurrent expression of their mRNAs during development”. Dev. Biol. 153: 250—258. PMID 1397682. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)

Literatura

  • Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 

Spoljašnje veze

  • Choriolysin+L на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • п
  • р
  • у
3.4.11-19: Egzopeptidaza
3.4.11
Aminopeptidaza (Alanin, Arginil, Aspartil, Cistinil, Leucil, Glutamil, Metionil (1, 2), O)
3.4.13
Dipeptidaza (1, 2, 3)
3.4.14
Dipeptidil peptidaza (Katepsin C, Dipeptidil peptidaza-4) · Tripeptidil peptidaza (Tripeptidil peptidaza I, Tripeptidil peptidaza II)
3.4.15
3.4.16
Karboksipeptidaze serinskog tipa: Katepsin A · DD-transpeptidaza
3.4.17
Metalokarboksipeptidaze: Karboksipeptidaza (A, A2, B, C, E, Glutamat II)
Drugi/negrupisni
Metaloeksopeptidaza
3.4.21-24: Endopeptidaza3.4.99: Nepoznato
Stafilokinaza
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
  • п
  • р
  • у
Teme
Tipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija