RBL1

Ретинобластомоподобный 1
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Список идентификаторов PDB

1H28

Идентификаторы
Символ RBL1 ; CP107; PRB1; p107
Внешние ID OMIM: 116957 MGI: 103300 HomoloGene: 2172 GeneCards: Ген RBL1
Функция • protein binding
• transcription factor binding
Компонент клетки • nucleus

• nucleoplasm
• transcription factor complex

• nucleolus
Биологический процесс • negative regulation of transcription from RNA polymerase II promoter

• mitotic cell cycle
• transcription, DNA-templated
• transcription initiation from RNA polymerase II promoter
• transforming growth factor beta receptor signaling pathway
• gene expression
• viral process
• chromatin modification
• regulation of lipid kinase activity
• positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter

• regulation of cell cycle
Источники: Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
Больше информации
Ортологи
Вид Человек Мышь
Entrez 5933 19650
Ensembl ENSG00000080839 ENSMUSG00000027641
UniProt P28749 Q64701
RefSeq (мРНК) NM_002895 NM_001139516
RefSeq (белок) NP_002886 NP_001132988
Локус (UCSC) Chr 20:
35.62 – 35.72 Mb		 Chr 2:
157.15 – 157.2 Mb
Поиск в PubMed Искать Искать

Ретинобластомоподобный 1 (P107), также известный как RBL1, — белок, кодируемый у человека геном RBL1[1][2].

Функция

Белок, кодируемый этим геном подобен в последовательности и, возможно, действию продукта гена ретинобластомы 1 (RB1). Продукт гена RB1 — белок супрессора опухоли, по-видимому, участвует в клеточном цикле регулирования, так как фосфорилируется при фазовом переходе с S до М, а дефосфорилируется в фазе G1 клеточного цикла. Как белок RB1, так и продукт этого гена могут образовывать комплекс с аденовирусом белка E1A и большим Т-антигеном SV40, причем, с большим Т-антигеном SV40 связывается только нефосфорилированная форма каждого белка. Кроме того, оба белка могут ингибировать транскрипцию генов клеточного цикла, содержащих сайты связывания E2F в их промоторах. Из-за сходства последовательности и биохимического сходства с белком RB1, считается, что белок, кодируемый этим геном, также может быть супрессором опухоли. Были найдены для этого гена два варианта транскриптов, кодирующих различные изоформы[1].

Взаимодействия

Ретинобластомоподобный белок 1, как было выявлено, взаимодействуют с HDAC1[3][4], RBBP8[5][6], E2F1[7], циклинозависимой киназой 2[8][9], BEGAIN[6], BRF1[10], BRCA1[11], Циклином A2[7][12], прохибитином[13], MYBL2[12][14] и Матери против декапентаплегического гомолога 3[15].

Примечания

  1. ↑ 1 2 Entrez Gene: RBL1 retinoblastoma-like 1 (p107)  (неопр.).
  2. ↑ Ewen M.E., Xing Y.G., Lawrence J.B., Livingston D.M. Molecular cloning, chromosomal mapping, and expression of the cDNA for p107, a retinoblastoma gene product-related protein (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 1991. — September (vol. 66, no. 6). — P. 1155—1164. — doi:10.1016/0092-8674(91)90038-Z. — PMID 1833063.
  3. ↑ Lai, A; Lee J M; Yang W M; DeCaprio J A; Kaelin W G; Seto E; Branton P E. RBP1 recruits both histone deacetylase-dependent and -independent repression activities to retinoblastoma family proteins (англ.) // Molecular and Cellular Biology?! : journal. — UNITED STATES, 1999. — October (vol. 19, no. 10). — P. 6632—6641. — ISSN 0270-7306. — PMID 10490602. — PMC 84642.
  4. ↑ Ferreira, R; Magnaghi-Jaulin L; Robin P; Harel-Bellan A; Trouche D. The three members of the pocket proteins family share the ability to repress E2F activity through recruitment of a histone deacetylase (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — UNITED STATES, 1998. — September (vol. 95, no. 18). — P. 10493—10498. — ISSN 0027-8424. — doi:10.1073/pnas.95.18.10493. — PMID 9724731. — PMC 27922.
  5. ↑ Fusco, C; Reymond A; Zervos A S. Molecular cloning and characterization of a novel retinoblastoma-binding protein (англ.) // Genomics : journal. — UNITED STATES: Academic Press, 1998. — August (vol. 51, no. 3). — P. 351—358. — ISSN 0888-7543. — doi:10.1006/geno.1998.5368. — PMID 9721205.
  6. ↑ 1 2 Rual, Jean-François; Venkatesan Kavitha, Hao Tong, Hirozane-Kishikawa Tomoko, Dricot Amélie, Li Ning, Berriz Gabriel F., Gibbons Francis D., Dreze Matija, Ayivi-Guedehoussou Nono, Klitgord Niels, Simon Christophe, Boxem Mike, Milstein Stuart, Rosenberg Jennifer, Goldberg Debra S., Zhang Lan V., Wong Sharyl L., Franklin Giovanni, Li Siming, Albala Joanna S., Lim Janghoo, Fraughton Carlene, Llamosas Estelle, Cevik Sebiha, Bex Camille, Lamesch Philippe, Sikorski Robert S., Vandenhaute Jean, Zoghbi Huda Y., Smolyar Alex, Bosak Stephanie, Sequerra Reynaldo, Doucette-Stamm Lynn, Cusick Michael E., Hill David E., Roth Frederick P., Vidal Marc. Towards a proteome-scale map of the human protein-protein interaction network (англ.) // Nature : journal. — 2005. — October (vol. 437, no. 7062). — P. 1173—1178. — doi:10.1038/nature04209. — PMID 16189514.
  7. ↑ 1 2 Dyson, N; Dembski M; Fattaey A; Ngwu C; Ewen M; Helin K. Analysis of p107-associated proteins: p107 associates with a form of E2F that differs from pRB-associated E2F-1 (англ.) // Journal of Virology[англ.] : journal. — UNITED STATES, 1993. — December (vol. 67, no. 12). — P. 7641—7647. — ISSN 0022-538X. — PMID 8230483. — PMC 238233.
  8. ↑ Shanahan, F; Seghezzi W; Parry D; Mahony D; Lees E. Cyclin E associates with BAF155 and BRG1, components of the mammalian SWI-SNF complex, and alters the ability of BRG1 to induce growth arrest (англ.) // Molecular and Cellular Biology?! : journal. — UNITED STATES, 1999. — February (vol. 19, no. 2). — P. 1460—1469. — ISSN 0270-7306. — PMID 9891079. — PMC 116074.
  9. ↑ Leng, Xiaohong; Noble Martin; Adams Peter D; Qin Jun; Harper J Wade. Reversal of growth suppression by p107 via direct phosphorylation by cyclin D1/cyclin-dependent kinase 4 (англ.) // Molecular and Cellular Biology?! : journal. — United States, 2002. — April (vol. 22, no. 7). — P. 2242—2254. — ISSN 0270-7306. — doi:10.1128/MCB.22.7.2242-2254.2002. — PMID 11884610. — PMC 133692.
  10. ↑ Sutcliffe, J E; Cairns C A; McLees A; Allison S J; Tosh K; White R J. RNA polymerase III transcription factor IIIB is a target for repression by pocket proteins p107 and p130 (англ.) // Molecular and Cellular Biology?! : journal. — UNITED STATES, 1999. — June (vol. 19, no. 6). — P. 4255—4261. — ISSN 0270-7306. — PMID 10330166. — PMC 104385.
  11. ↑ Fan, S; Yuan R; Ma Y X; Xiong J; Meng Q; Erdos M; Zhao J N; Goldberg I D; Pestell R G; Rosen E M. Disruption of BRCA1 LXCXE motif alters BRCA1 functional activity and regulation of RB family but not RB protein binding (англ.) // Oncogene?! : journal. — England, 2001. — August (vol. 20, no. 35). — P. 4827—4841. — ISSN 0950-9232. — doi:10.1038/sj.onc.1204666. — PMID 11521194.
  12. ↑ 1 2 Joaquin, Manel; Bessa Maria; Saville Mark K; Watson Roger J. B-Myb overcomes a p107-mediated cell proliferation block by interacting with an N-terminal domain of p107 (англ.) // Oncogene?! : journal. — England, 2002. — November (vol. 21, no. 52). — P. 7923—7932. — ISSN 0950-9232. — doi:10.1038/sj.onc.1206001. — PMID 12439743.
  13. ↑ Wang, S; Nath N; Adlam M; Chellappan S. Prohibitin, a potential tumor suppressor, interacts with RB and regulates E2F function (англ.) // Oncogene?! : journal. — ENGLAND, 1999. — June (vol. 18, no. 23). — P. 3501—3510. — ISSN 0950-9232. — doi:10.1038/sj.onc.1202684. — PMID 10376528.
  14. ↑ Joaquin, Manel; Watson Roger J. The cell cycle-regulated B-Myb transcription factor overcomes cyclin-dependent kinase inhibitory activity of p57(KIP2) by interacting with its cyclin-binding domain (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — United States, 2003. — November (vol. 278, no. 45). — P. 44255—44264. — ISSN 0021-9258. — doi:10.1074/jbc.M308953200. — PMID 12947099.
  15. ↑ Chen, Chang-Rung; Kang Yibin; Siegel Peter M; Massagué Joan. E2F4/5 and p107 as Smad cofactors linking the TGFbeta receptor to c-myc repression (англ.) // Cell : journal. — United States: Cell Press, 2002. — July (vol. 110, no. 1). — P. 19—32. — ISSN 0092-8674. — doi:10.1016/S0092-8674(02)00801-2. — PMID 12150994.

Литература

  • Faha B., Ewen M.E., Tsai L.H., et al. Interaction between human cyclin A and adenovirus E1A-associated p107 protein. (англ.) // Science : journal. — 1992. — Vol. 255, no. 5040. — P. 87—90. — doi:10.1126/science.1532458. — PMID 1532458.
  • Ewen M.E., Xing Y.G., Lawrence J.B., Livingston D.M. Molecular cloning, chromosomal mapping, and expression of the cDNA for p107, a retinoblastoma gene product-related protein. (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 1991. — Vol. 66, no. 6. — P. 1155—1164. — doi:10.1016/0092-8674(91)90038-Z. — PMID 1833063.
  • Datta P.K., Raychaudhuri P., Bagchi S. Association of p107 with Sp1: genetically separable regions of p107 are involved in regulation of E2F- and Sp1-dependent transcription. (англ.) // Molecular and Cellular Biology?! : journal. — 1995. — Vol. 15, no. 10. — P. 5444—5452. — PMID 7565695. — PMC 230794.
  • Zhu L., Zhu L., Xie E., Chang L.S. Differential roles of two tandem E2F sites in repression of the human p107 promoter by retinoblastoma and p107 proteins. (англ.) // Molecular and Cellular Biology?! : journal. — 1995. — Vol. 15, no. 7. — P. 3552—3562. — PMID 7791762. — PMC 230592.
  • Sardet C., Vidal M., Cobrinik D., et al. E2F-4 and E2F-5, two members of the E2F family, are expressed in the early phases of the cell cycle. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1995. — Vol. 92, no. 6. — P. 2403—2407. — doi:10.1073/pnas.92.6.2403. — PMID 7892279. — PMC 42492.
  • Kim Y.W., Otterson G.A., Kratzke R.A., et al. Differential specificity for binding of retinoblastoma binding protein 2 to RB, p107, and TATA-binding protein. (англ.) // Molecular and Cellular Biology?! : journal. — 1994. — Vol. 14, no. 11. — P. 7256—7264. — PMID 7935440. — PMC 359260.
  • Ginsberg D., Vairo G., Chittenden T., et al. E2F-4, a new member of the E2F transcription factor family, interacts with p107. (англ.) // Genes & Development : journal. — 1994. — Vol. 8, no. 22. — P. 2665—2679. — doi:10.1101/gad.8.22.2665. — PMID 7958924.
  • Beijersbergen R.L., Kerkhoven R.M., Zhu L., et al. E2F-4, a new member of the E2F gene family, has oncogenic activity and associates with p107 in vivo. (англ.) // Genes & Development : journal. — 1994. — Vol. 8, no. 22. — P. 2680—2690. — doi:10.1101/gad.8.22.2680. — PMID 7958925.
  • Beijersbergen R.L., Hijmans E.M., Zhu L., Bernards R. Interaction of c-Myc with the pRb-related protein p107 results in inhibition of c-Myc-mediated transactivation. (англ.) // The EMBO Journal?! : journal. — 1994. — Vol. 13, no. 17. — P. 4080—4086. — PMID 8076603. — PMC 395329.
  • Dyson N., Dembski M., Fattaey A., et al. Analysis of p107-associated proteins: p107 associates with a form of E2F that differs from pRB-associated E2F-1. (англ.) // Journal of Virology[англ.] : journal. — 1993. — Vol. 67, no. 12. — P. 7641—7647. — PMID 8230483. — PMC 238233.
  • Zhu L., van den Heuvel S., Helin K., et al. Inhibition of cell proliferation by p107, a relative of the retinoblastoma protein. (англ.) // Genes & Development : journal. — 1993. — Vol. 7, no. 7A. — P. 1111—1125. — doi:10.1101/gad.7.7a.1111. — PMID 8319904.
  • Ikeda M.A., Jakoi L., Nevins J.R. A unique role for the Rb protein in controlling E2F accumulation during cell growth and differentiation. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1996. — Vol. 93, no. 8. — P. 3215—3220. — doi:10.1073/pnas.93.8.3215. — PMID 8622916. — PMC 39585.
  • Xiao Z.X., Ginsberg D., Ewen M., Livingston D.M. Regulation of the retinoblastoma protein-related protein p107 by G1 cyclin-associated kinases. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1996. — Vol. 93, no. 10. — P. 4633—4637. — doi:10.1073/pnas.93.10.4633. — PMID 8643455. — PMC 39330.
  • Vidal M., Brachmann R.K., Fattaey A., et al. Reverse two-hybrid and one-hybrid systems to detect dissociation of protein-protein and DNA-protein interactions. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1996. — Vol. 93, no. 19. — P. 10315—10320. — doi:10.1073/pnas.93.19.10315. — PMID 8816797. — PMC 38381.
  • Shao Z., Siegert J.L., Ruppert S., Robbins P.D. Rb interacts with TAF(II)250/TFIID through multiple domains. (англ.) // Oncogene?! : journal. — 1997. — Vol. 15, no. 4. — P. 385—392. — doi:10.1038/sj.onc.1201204. — PMID 9242374.
  • Verona R., Moberg K., Estes S., et al. E2F activity is regulated by cell cycle-dependent changes in subcellular localization. (англ.) // Molecular and Cellular Biology?! : journal. — 1997. — Vol. 17, no. 12. — P. 7268—7282. — PMID 9372959. — PMC 232584.
  • Trimarchi J.M., Fairchild B., Verona R., et al. E2F-6, a member of the E2F family that can behave as a transcriptional repressor. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1998. — Vol. 95, no. 6. — P. 2850—2855. — doi:10.1073/pnas.95.6.2850. — PMID 9501179. — PMC 19658.
  • Sterner J.M., Dew-Knight S., Musahl C., et al. Negative regulation of DNA replication by the retinoblastoma protein is mediated by its association with MCM7. (англ.) // Molecular and Cellular Biology?! : journal. — 1998. — Vol. 18, no. 5. — P. 2748—2757. — PMID 9566894. — PMC 110654.
  • Woitach J.T., Zhang M., Niu C.H., Thorgeirsson S.S. A retinoblastoma-binding protein that affects cell-cycle control and confers transforming ability. (англ.) // Nature Genetics : journal. — 1998. — Vol. 19, no. 4. — P. 371—374. — doi:10.1038/1258. — PMID 9697699.
  • Veal E., Eisenstein M., Tseng Z.H., Gill G. A cellular repressor of E1A-stimulated genes that inhibits activation by E2F. (англ.) // Molecular and Cellular Biology?! : journal. — 1998. — Vol. 18, no. 9. — P. 5032—5041. — PMID 9710587. — PMC 109088.