Матриксная металлопротеиназа 15

Матриксная металлопротеиназа 15
Идентификаторы
Символ MMP15 ; MT2-MMP; MTMMP2; SMCP-2
Внешние ID OMIM: 602261 MGI: 109320 HomoloGene: 20549 ChEMBL: 2963 GeneCards: Ген MMP15
номер EC 3.4.24.-
Функция metalloendopeptidase activity

calcium ion binding
protein binding
enzyme activator activity

zinc ion binding
Компонент клетки plasma membrane

integral to plasma membrane

extracellular matrix
Биологический процесс cellular protein modification process

proteolysis
extracellular matrix disassembly
extracellular matrix organization
collagen catabolic process
response to estradiol stimulus

positive regulation of catalytic activity
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
Вид Человек Мышь
Entrez 4324 17388
Ensembl ENSG00000102996 ENSMUSG00000031790
UniProt P51511 O54732
RefSeq (мРНК) NM_002428 NM_008609
RefSeq (белок) NP_002419 NP_032635
Локус (UCSC) Chr 16:
58.06 – 58.08 Mb
Chr 8:
95.35 – 95.37 Mb
Поиск в PubMed Искать Искать


Матриксная металлопротеиназа 15
Обозначения
Символы MMP15; MT2-MMP, MTMMP2, SMCP-2
Entrez Gene 7161
HGNC 7161
OMIM 602261
RefSeq NM_002428
UniProt P51511
Другие данные
Шифр КФ 3.4.24.
Локус 16-я хр. , 16q13
Логотип Викиданных Информация в Викиданных ?

Матриксная металлопротеиназа 15 (англ. matrix metallopeptidase 15, MMP15) — мембранная эндопептидаза подсемейства матриксных металлопротеиназ, кодируется геном человека MMP15.

Функция

MMP15 расщепляет различные компоненты внеклеточного матрикса, активирует прожелатиназу A.

Структура

Синтезированный белок состоит из 669 аминокислот. После отщепления сигнального пептида и пропептида эндопептидазой фурином зрелый белок включает 538 аминокислот. Состоит из N-концевого внеклеточного участка (494 аминокислоты), единственного трансмембранного фрагмента и короткого (23 аминокислоты) цитозольного участка. Внеклеточный участок включает 4 гемопексин-подобных доменов, цистеиновый переключатель, 4 участка связывания цинка и каталитический центр.[1]

Тканевая специфичность

MMP15 экспрессируется преимущественно в печени, плаценте, яичках, толстом кишечнике и тонком кишечнике. Кроме этого, существенный уровень MMP15 наблюдается в поджелудочной железе, почках, лёгких, сердце и скелетных мышцах.

См. также

Примечания

  1. Uniprot P51511  (неопр.). Дата обращения: 20 октября 2012. Архивировано 6 декабря 2017 года.

Библиография

  • Terp G.E., Christensen I.T., Jørgensen F.S. Structural differences of matrix metalloproteinases. Homology modeling and energy minimization of enzyme-substrate complexes (англ.) // J. Biomol. Struct. Dyn. : journal. — 2000. — June (vol. 17, no. 6). — P. 933—946. — PMID 10949161.
  • Morrison C.J., Overall C.M. TIMP independence of matrix metalloproteinase (MMP)-2 activation by membrane type 2 (MT2)-MMP is determined by contributions of both the MT2-MMP catalytic and hemopexin C domains. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 2006. — Vol. 281, no. 36. — P. 26528—26539. — doi:10.1074/jbc.M603331200. — PMID 16825197.
  • Takino T., Sato H., Shinagawa A., Seiki M. Identification of the second membrane-type matrix metalloproteinase (MT-MMP-2) gene from a human placenta cDNA library. MT-MMPs form a unique membrane-type subclass in the MMP family. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1995. — Vol. 270, no. 39. — P. 23013—23020. — doi:10.1074/jbc.270.39.23013. — PMID 7559440.
  • Will H., Hinzmann B. cDNA sequence and mRNA tissue distribution of a novel human matrix metalloproteinase with a potential transmembrane segment. (англ.) // FEBS Journal[англ.] : journal. — 1995. — Vol. 231, no. 3. — P. 602—608. — doi:10.1111/j.1432-1033.1995.tb20738.x. — PMID 7649159.
  • Lu Y.G., Zhou H.Y., Ding L.C., et al. [Analysis of differential expression genes related to different metastasis potential of adenoid cystic carcinoma using restriction fragments differential display PCR] (англ.) // Zhonghua Yi Xue Yi Chuan Xue Za Zhi : journal. — 2006. — Vol. 23, no. 5. — P. 505—510. — PMID 17029196.
  • Rozanov D.V., Hahn-Dantona E., Strickland D.K., Strongin A.Y. The low density lipoprotein receptor-related protein LRP is regulated by membrane type-1 matrix metalloproteinase (MT1-MMP) proteolysis in malignant cells. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 2004. — Vol. 279, no. 6. — P. 4260—4268. — doi:10.1074/jbc.M311569200. — PMID 14645246.
  • Gerhard D.S., Wagner L., Feingold E.A., et al. The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). (англ.) // Genome Research[англ.] : journal. — 2004. — Vol. 14, no. 10B. — P. 2121—2127. — doi:10.1101/gr.2596504. — PMID 15489334. — PMC 528928.