Proteínas AAA
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| Identificadores | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nomes alternativos | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IDs externos | GeneCards: [1] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| Wikidata | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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As proteínas AAA ou ATPases associadas a diversas atividades celulares são uma família de proteínas que compartilha um módulo conservado comum de aproximadamente 230 resíduos de aminoácidos.[1][2] Elas estão envolvidos em processos como replicação de DNA, degradação de proteínas, fusão de membranas, separação de microtúbulos, biogênese de peroxissomos, transdução de sinal e regulação da expressão gênica.[3]
As proteínas AAA são funcional e organizacionalmente diversas e variam em atividade, estabilidade e mecanismo. Os membros da família AAA são encontrados em todos os organismos[4] e são essenciais para muitas funções celulares. Esta é uma família de proteínas grande e funcionalmente diversa, pertencente à superfamília de proteínas AAA + das NTPases de loop P em forma de anel, que exercem sua atividade através da remodelação ou translocação dependente de energia de macromoléculas.[1][2]
As proteínas AAA acoplam a energia química fornecida pela hidrólise de ATP a alterações conformacionais que são transduzidas em força mecânica exercida em um substrato macromolecular.[4]
Outras funções
As proteases AAA usam a energia da hidrólise de ATP para translocar uma proteína dentro do proteassoma para degradação.
Proteínas humanas que contêm este domínio
AFG3L1; AFG3L2; AK6; ATAD1; ATAD2; ATAD2B; ATAD3A; ATAD3B; ATAD3C; BCS1L; CDC6; CHTF18; CINAP; FIGN; FIGNL1; FTSH; IQCA; KATNA1; KATNAL1; KATNAL2; LONP1; LONP2; NSF; NVL; Nbla10058; ORC1L; PEX1; PEX6; PSMC1; PSMC2; PSMC3; PSMC4; PSMC5; PSMC6; RFC1; RFC2; RFC4; RFC5; RUVBL1; RUVBL2; SPAF; SPAST; SPATA5L1; SPG7; TOR1A; TRIP13; VCP; VPS4A; VPS4B; WRNIP1; YME1L1;
Referências
- ↑ a b Koonin EV, Aravind L, Leipe DD, Iyer LM (2004). «Evolutionary history and higher order classification of AAA ATPases». J. Struct. Biol. 146 (1–2): 11–31. PMID 15037234. doi:10.1016/j.jsb.2003.10.010
- ↑ a b Lupas AN, Frickey T (2004). «Phylogenetic analysis of AAA proteins». J. Struct. Biol. 146 (1–2): 2–10. PMID 15037233. doi:10.1016/j.jsb.2003.11.020
- ↑ Yu RC, Hanson PI, Jahn R, Brünger AT (setembro de 1998). «Structure of the ATP-dependent oligomerization domain of N-ethylmaleimide sensitive factor complexed with ATP». Nat. Struct. Biol. 5 (9): 803–11. PMID 9731775. doi:10.1038/1843
- ↑ a b Erzberger JP, Berger JM (2006). «Evolutionary relationships and structural mechanisms of AAA proteins». Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 35: 93–114. PMID 16689629. doi:10.1146/annurev.biophys.35.040405.101933
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Leitura adicional
- Snider J, Houry WA (fevereiro de 2008). «AAA proteins: diversity in function, similarity in structure». Biochem. Soc. Trans. 36 (Pt 1): 72–7. PMID 18208389. doi:10.1042/BST0360072
- White SR, Lauring B (dezembro de 2007). «AAA ATPases: achieving diversity of function with conserved machinery». Traffic. 8 (12): 1657–67. PMID 17897320. doi:10.1111/j.1600-0854.2007.00642.x
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