Neutrofilowy czynnik cytozolowy nr. 1

Neutrofilowy czynnik cytozolowy nr. 1, także zwany jako p47phox, jest białkiem kodowanym poprzez gen NCF1 w ludziach[1].

Funkcja

Białko które jest kodowane przez ten gen jest podjednostką 47 kDa cytozolowego neutrofilu dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego. Ta oksydaza jest enzymem wieloskładnikowym, co jest aktywizowana do produkcji anionu ponadtlenkowego. Mutacje w tym genie są powiązane z przewlekłą chorobą ziarniniakową[1].

Zmienność genetyczna w genie NCF1 była odkryta jako czynnik wyższej szansy choroby autoimmunologicznej jak zespół Sjögrena, reumatoidalne zapalenie stawów i toczeń rumieniowaty[2].

P47 jest istotny do aktywacji oksydazy NADPH; to się dzieje kiedy p47 zostaje ciężko fosforylowany[3].

Interakcje

Neutrofilowy czynnik cytozolowy nr. 1 jest znany za interakcje białko-białko z:

  • Moezyną[4],
  • Neutrofilowym czynnikiem cytozolowym nr.4[5][5][6], i
  • RELA[7].

Przypisy

  1. ↑ a b Entrez Gene: NCF1 neutrophil cytosolic factor 1, (chronic granulomatous disease, autosomal 1). (ang.).
  2. ↑ Study of complex genetic region finds hidden role of NCF1 in multiple autoimmune diseases. 2017-02-08. [dostęp 2017-02-09]. (ang.).
  3. ↑ The requirement of p47 phosphorylation for activation of NADPH oxidase by opsonized zymosan in human neutrophils.. [dostęp 2020-01-10]. (ang.).
  4. ↑ The NADPH oxidase components p47(phox) and p40(phox) bind to moesin through their PX domain. „Biochem. Biophys. Res. Commun.”. 289 (2), s. 382–8, Nov 2001. DOI: 10.1006/bbrc.2001.5982. PMID: 11716484. (ang.). 
  5. ↑ a b Architecture of the p40-p47-p67phox complex in the resting state of the NADPH oxidase. A central role for p67phox. „J. Biol. Chem.”. 277 (12), s. 10121–8, Mar 2002. DOI: 10.1074/jbc.M112065200. PMID: 11796733. (ang.). 
  6. ↑ Small angle neutron scattering and gel filtration analyses of neutrophil NADPH oxidase cytosolic factors highlight the role of the C-terminal end of p47phox in the association with p40phox. „Biochemistry”. 40 (10), s. 3127–33, Mar 2001. DOI: 10.1021/bi0028439. PMID: 11258927. (ang.). 
  7. ↑ p47phox participates in activation of RelA in endothelial cells. „J. Biol. Chem.”. 278 (19), s. 17210–7, May 2003. DOI: 10.1074/jbc.M210314200. PMID: 12618429. (ang.). 

Bibliografia

  • [Signal transduction by Rac small G proteins in phagocytes]. „C. R. Séances Soc. Biol. Fil.”. 191 (2), s. 237–46, 1997. PMID: 9255350. (ang.). 
  • Autosomal recessive chronic granulomatous disease caused by deletion at a dinucleotide repeat. „Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.”. 88 (7), s. 2753–7, 1991. DOI: 10.1073/pnas.88.7.2753. PMID: 2011585. (ang.). 
  • Characterization of the 47-kilodalton autosomal chronic granulomatous disease protein: tissue-specific expression and transcriptional control by retinoic acid. „Mol. Cell. Biol.”. 10 (10), s. 5388–96, 1990. DOI: 10.1128/mcb.10.10.5388. PMID: 2398896. (ang.). 
  • Recombinant 47-kilodalton cytosol factor restores NADPH oxidase in chronic granulomatous disease. „Science”. 245 (4916), s. 409–12, 1989. DOI: 10.1126/science.2547247. PMID: 2547247. (ang.). 
  • Cloning of the cDNA and functional expression of the 47-kilodalton cytosolic component of human neutrophil respiratory burst oxidase. „Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.”. 86 (18), s. 7195–9, 1989. DOI: 10.1073/pnas.86.18.7195. PMID: 2550933. (ang.). 
  • Two cytosolic neutrophil oxidase components absent in autosomal chronic granulomatous disease. „Science”. 242 (4883), s. 1295–7, 1988. DOI: 10.1126/science.2848318. PMID: 2848318. (ang.). 
  • A strong candidate for the breast and ovarian cancer susceptibility gene BRCA1. „Science”. 266 (5182), s. 66–71, 1994. DOI: 10.1126/science.7545954. PMID: 7545954. (ang.). 
  • Assembly of the phagocyte NADPH oxidase: binding of Src homology 3 domains to proline-rich targets. „Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.”. 91 (22), s. 10650–4, 1994. DOI: 10.1073/pnas.91.22.10650. PMID: 7938008. (ang.). 
  • The phosphorylation of the respiratory burst oxidase component p47phox during neutrophil activation. Phosphorylation of sites recognized by protein kinase C and by proline-directed kinases. „J. Biol. Chem.”. 269 (38), s. 23431–6, 1994. PMID: 8089108. (ang.). 
  • Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides. „Gene”. 138 (1–2), s. 171–4, 1994. DOI: 10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID: 8125298. (ang.). 
  • Sam68 from an immortalised B-cell line associates with a subset of SH3 domains. „FEBS Lett.”. 389 (2), s. 141–4, 1996. DOI: 10.1016/0014-5793(96)00552-2. PMID: 8766817. (ang.). 
  • p40(phox) down-regulates NADPH oxidase activity through interactions with its SH3 domain. „J. Biol. Chem.”. 272 (14), s. 9141–6, 1997. DOI: 10.1074/jbc.272.14.9141. PMID: 9083043. (ang.). 
  • A p47-phox pseudogene carries the most common mutation causing p47-phox- deficient chronic granulomatous disease. „J. Clin. Invest.”. 100 (8), s. 1907–18, 1997. DOI: 10.1172/JCI119721. PMID: 9329953. (ang.). 
  • Construction and characterization of a full length-enriched and a 5'-end-enriched cDNA library. „Gene”. 200 (1–2), s. 149–56, 1997. DOI: 10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID: 9373149. (ang.). 
  • Association of the interleukin-4 receptor alpha chain with p47phox, an activator of the phagocyte NADPH oxidase in B cells. „Mol. Immunol.”. 36 (1), s. 45–52, 1999. DOI: 10.1016/S0161-5890(98)00111-4. PMID: 10369419. (ang.). 
  • Regulation of F-actin binding to platelet moesin in vitro by both phosphorylation of threonine 558 and polyphosphatidylinositides. „Mol. Biol. Cell”. 10 (8), s. 2669–85, 1999. DOI: 10.1091/mbc.10.8.2669. PMID: 10436021. (ang.). 
  • Rac1 disrupts p67phox/p40phox binding: a novel role for Rac in NADPH oxidase activation. „Biochem. Biophys. Res. Commun.”. 263 (1), s. 118–22, 1999. DOI: 10.1006/bbrc.1999.1334. PMID: 10486263. (ang.). 
  • Genomic structure of the human p47-phox (NCF1) gene. „Blood Cells Mol. Dis.”. 26 (1), s. 37–46, 2000. DOI: 10.1006/bcmd.2000.0274. PMID: 10772875. (ang.). 
  • Specificity of the binding of synapsin I to Src homology 3 domains. „J. Biol. Chem.”. 275 (38), s. 29857–67, 2000. DOI: 10.1074/jbc.M006018200. PMID: 10899172. (ang.).