Α-L-フコシダーゼ
α-L-フコシダーゼ | |||||||||
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![]() thermotoga maritimaのα-L-フコシダーゼの結晶構造 | |||||||||
識別子 | |||||||||
略号 | Alpha_L_fucos | ||||||||
Pfam | PF01120 | ||||||||
Pfam clan | CL0058 | ||||||||
InterPro | IPR000933 | ||||||||
PROSITE | PDOC00324 | ||||||||
SCOP | 1hl9 | ||||||||
SUPERFAMILY | 1hl9 | ||||||||
CAZy | GH29 | ||||||||
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α-L-フコシダーゼ | |||||||||
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識別子 | |||||||||
EC番号 | 3.2.1.51 | ||||||||
CAS登録番号 | 9037-65-4 | ||||||||
データベース | |||||||||
IntEnz | IntEnz view | ||||||||
BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
KEGG | KEGG entry | ||||||||
MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
PRIAM | profile | ||||||||
PDB構造 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
遺伝子オントロジー | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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α-L-フコシダーゼ(Alpha-L-fucosidase、EC 3.2.1.51)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
- α-L-フコシド + 水 L-フコース + アルコール
従って、この酵素の基質はα-L-フコシドと水、生成物はL-フコースとアルコールである。
この酵素は加水分解酵素、特にO-及びS-グリコシル化合物を加水分解するグリコシダーゼに分類される。系統名は、α-L-フコシド フコヒドロラーゼ( alpha-L-fucoside fucohydrolase)である。この酵素は、n-グリカンの分解に関与している。
この酵素の欠乏症は、フコシドーシスと呼ばれる。
CAZyでは、GHファミリー29及び95で見られる。
構造
2007年末現在で、3つの構造が解かれている。蛋白質構造データバンクのコードは、1HL8、1HL9、1ODUである。
関連項目
関連文献
- Levvy GA and McAllan A (1961). “Mammalian fucosidases. 2. α-l-Fucosidase”. Biochem. J. 80 (2): 435–439. PMC 1244021. PMID 13761578. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1244021/.
- Reglero A, Cabezas JA (1976). “Glycosidases of molluscs. Purification and properties of alpha-L-fucosidase from Chamelea gallina L”. Eur. J. Biochem. 66 (2): 379–87. doi:10.1111/j.1432-1033.1976.tb10527.x. PMID 7458.
- Tanaka K, Nakano T, Noguchi S, Pigman W (1968). “Purification of alpha-L-fucosidase of abalone livers”. Arch. Biochem. Biophys. 126 (2): 624–33. doi:10.1016/0003-9861(68)90449-9. PMID 5672520.
外部リンク
- CAZy family GH29
- CAZy family GH95