Trou oxyanion
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/ff/Serine_protease_oxyanion_hole.png/220px-Serine_protease_oxyanion_hole.png)
Un trou oxyanion est une cavité dans la structure d'une enzyme qui stabilise un atome d'oxygène ou un alcoolate déprotoné, souvent en le plaçant à proximité d'un résidu chargé positivement. Ceci peut contribuer à liaison au substrat de deux façons :
- il peut stabiliser directement l'état de transition d'une réaction en stabilisant l'anion, par exemple l'intermédiaire tétraédrique formé lors de la réaction protéolytique catalysée par la chymotrypsine ;
- il peut permettre l'insertion où le positionnement d'un substrat qui serait autrement bloqué par encombrement stérique s'il ne pouvait occuper cette cavité, comme le 2,3-diphosphoglycérate dans l'hémoglobine.
Liens externes
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- (en) Yingkai Zhang, Jeremy Kua et J. Andrew McCammon, « Role of the Catalytic Triad and Oxyanion Hole in Acetylcholinesterase Catalysis: An ab initio QM/MM Study », Journal of the American Chemical Society, vol. 124, no 35, , p. 10572-10577 (PMID 12197759, DOI 10.1021/ja020243m, lire en ligne)
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