Méthionine adénosyltransférase
Méthionine adénosyltransférase
Tétramère de méthionine adénosyltransférase humaine (PDB 5A1I[1])
N° EC | EC 2.5.1.6 |
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N° CAS | 9012-52-6 |
IUBMB | Entrée IUBMB |
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IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
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La méthionine adénosyltransférase (MAT), ou S-adénosylméthionine synthétase, est une transférase qui catalyse la réaction :
- ATP + L-méthionine + H2O phosphate + pyrophosphate + S-adénosyl-L-méthionine.
Cette enzyme, anciennement classée EC 2.4.2.13, réalise la biosynthèse de la S-adénosylméthionine à partir d'ATP et de méthionine, un acide aminé soufré apolaire. Cette activité enzymatique est portée par une grande variété de protéines : la plupart des méthionine adénosyltransférases sont des homo-oligomères et le plus grand nombre sont des tétramères. Les monomères sont constitués de trois domaines formés par des séquences peptidiques non consécutives et les sous-unités interagissent à travers de grandes surfaces plates hydrophobes pour former les dimères[2].
Notes et références
- ↑ (en) Ben Murray, Svetlana V. Antonyuk, Alberto Marina, Shelly C. Lu, Jose M. Mato et S. Samar Hasnain, « Crystallography captures catalytic steps in human methionine adenosyltransferase enzymes », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 113, no 8, , p. 2104-2109 (DOI 10.1073/pnas.1510959113)
- ↑ (en) Francisco Garrido, Sylvie Estrela, Claudia Alves, Gabino F. Sánchez-Pérez, Antonio Sillero et María A. Pajares, « Refolding and characterization of methionine adenosyltransferase from Euglena gracilis », Protein Expression and Purification, vol. 79, no 1, , p. 128-136 (PMID 21605677, DOI 10.1016/j.pep.2011.05.004, lire en ligne)
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