Cyclophiline B
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| Identifiants | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Aliases | PPIB | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IDs externes | OMIM: 123841 MGI: 97750 HomoloGene: 726 GeneCards: PPIB | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| Wikidata | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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La cyclophiline B est une protéine appartenant à la famille des cyclophilines ayant une activité de Peptidyl prolyl isomérase. Son gène est le PPIB situé sur le chromosome 15 humain.
Il est exprimé dans tous les tissus et présente une homologie avec la cyclophiline A d'environ 65%[5].
Rôles
Comme les autres peptidyl prolyl isomérases, elle permet la transformation de certaines protéines de la forme trans à la forme cis, modulant leur activité.
Elle possède une activité mitotique inhibée par la ciclosporine[6].
Elle participe à la stabilité du réticulum endoplasmique[7], à la synthèse des ribosomes et à la transcription de l'ARN[8]. Elle intervient dans le signal calcique[9]. Elle interagit avec la prolactine en augmentant son expression[10]. Elle inhibe la transcription du TNF-alpha, diminuant ainsi la réponse inflammatoire[11].
En activant le système ERK, elle contribue à la protection des cellules hépatiques contre le stress oxydatif[12].
En médecine
Une mutation du gène cause une forme d'ostéogenèse imparfaite[13].
Elle jouerait un rôle dans la genèse du cancer du sein[14].
Elle favoriserait la prolifération de certains types de virus de l'hépatite C[15].
Notes et références
- ↑ a b et c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000166794 - Ensembl, May 2017
- ↑ a b et c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000032383 - Ensembl, May 2017
- ↑ « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
- ↑ « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
- ↑ Perrucci GL, Gowran A, Zanobini M et al. Peptidyl-prolyl isomerases: a full cast of critical actors in cardiovascular diseases, Cardiovasc Res, 2015;106:353-364
- ↑ Olivier Delmas, « Cyclophilin B is really a major growth factor in breast milk », Journal of Biological Chemistry, vol. 298, no 1, , p. 101481 (ISSN 0021-9258, PMID 35032767, PMCID PMC8761685, DOI 10.1016/j.jbc.2021.101481, lire en ligne, consulté le )
- ↑ Stocki P, Chapman DC, Beach LA, Williams DB, Depletion of cyclophilins B and C leads to dysregulation of endoplasmic reticulum redox homeostasis, J Biol Chem, 2014;289:23086–23096
- ↑ Dieriks B, Van Oostveldt P, Spatiotemporal behavior of nuclear cyclophilin B indicates a role in RNA transcription, Int J Mol Med, 2012;29:1031–1038
- ↑ Bram RJ, Crabtree GR, Calcium signalling in T cells stimulated by a cyclophilin B-binding protein, Nature, 1994;371:355–358
- ↑ Rycyzyn MA, Reilly SC, O'Malley K, Clevenger CV, Role of cyclophilin B in prolactin signal transduction and nuclear retrotranslocation, Mol Endocrinol, 2000;14:1175–1186
- ↑ Marcant A, Denys A, Melchior A et al. Cyclophilin B attenuates the expression of TNF-alpha in lipopolysaccharide-stimulated macrophages through the induction of B cell lymphoma-3, J Immunol, 2012;189:2023–2032
- ↑ Kim K, Kim H, Jeong K et al. Release of overexpressed CypB activates ERK signaling through CD147 binding for hepatoma cell resistance to oxidative stress, Apoptosis, 2012;17:784–796
- ↑ Barnes AM, Carter EM, Cabral WA et al. Lack of cyclophilin B in osteogenesis imperfecta with normal collagen folding, N Engl J Med, 2010;362:521–528
- ↑ Fang F, Flegler AJ, Du P, Lin S, Clevenger CV, Expression of cyclophilin B is associated with malignant progression and regulation of genes implicated in the pathogenesis of breast cancer, Am J Pathol, 2009;174:297–308
- ↑ Weng L, Tian X, Gao Y et al. Different mechanisms of hepatitis C virus RNA polymerase activation by cyclophilin A and B in vitro, Biochim Biophys Acta, 2012;1820:1886–1892
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