Dominio C1

Dominio C1
Dominio C1 de PKC delta (1ptr) Plano medio de la bicapa lipídica - puntos negros. Límite de la región central hidrocarbonos - puntos azules (lado citoplasmático). Capa de fosfolípidos - puntos amarillos.
Identificadores
Símbolo	C1
Pfam	PF00130
InterPro	IPR002219
SMART	C1
PROSITE	PDOC00379
SCOP	2cpk
CDD	cd00029
Familia OPM	60
Proteína OPM	1ptr
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El dominio C1 (también conocido como dominio de unión de ésteres de forbol/diacilglicerol) se une a un importante segundo mensajero como diacilglicerol (DAG), así como a los análogos ésteres de forbol.^[1]​ Estos últimos pueden estimular directamente la proteína quinasa C, (PKC), concretamente a la región N-terminal de la PKC, conocida como C1.^[2]​

Los ésteres de forbol (como PMA) son análogos de DAG y potentes promotores tumorales que causan una variedad de cambios fisiológicos, cuando son administrados a células y tejidos. DAG activa a una familia de proteínas quinasas de serina/treonina, conocidas colectivamente como proteína quinasa C (PKC). Los ésteres de forbol pueden estimular directamente a PKC.

La región N-terminal de PKC, conocida como C1, une PMA y DAG de forma dependiente a fosfolípidos y zinc. La región C1 contiene una o dos copias de un dominio rico en cisteína, el cual es de unos cincuenta residuos de longitud, y que es esencial para la unión de DAG/PMA.

Los dominios de unión a DAG/PMA unen dos iones de zinc; los ligandos de estos iones metálicos son probablemente las seis cisteínas y dos histidinas que se conservan en este dominio.

• Dominios C1 en SMART
• Dominios C1 en Pfam
• Orientación de dominios C1 en membranas (OPM)