Adenosilmetionina hidrolasa
| adenosylmethionine hydrolase | ||||||
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| Estructuras disponibles | ||||||
| PDB | Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum | |||||
| Identificadores | ||||||
| Identificadores externos | Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica | |||||
| Número EC | 3.3.1.2 | |||||
| Número CAS | 37288-62-3 | |||||
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| Ortólogos | ||||||
| Especies |
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| PubMed (Búsqueda) |
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| PMC (Búsqueda) |
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[editar datos en Wikidata] | ||||||
La adenosilmetionina hidrolasa (EC 3.3.1.2); también conocida como S-adenosilhomocisteína hidrolasa, enzima clivadora de S-adenosilmetionina, metilmetionina sal de sulfonio hidrolasa, y adenosilmetionina liasa; es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:
- S-adenosil-L-metionina + H
2O L-homoserina + metiltioadenosina
Por lo tanto, los dos sustratos de esta enzima son la S-adenosil-L-metionina y agua, mientras que los dos productos son la L-homoserina y metiltioadenosina.
El nombre sistemático de esta clase de enzimas es S-adenosil-L-metionina hidrolasa.
Esta enzima pertenece a la familia de las hidrolasas, concretamente a aquellas que actúan sobre enlaces tipo éter que involucran azufre (tioeter y trialquilsulfonio hidrolasas).
Referencias
- Mazelis M, Levin B, Mallinson N (1965). «Decomposition of methyl methionine sulfonium salts by a bacterial enzyme». Biochim. Biophys. Acta. 105 (1): 106-14. PMID 5849106. doi:10.1016/s0926-6593(65)80179-5.
| Control de autoridades |
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Datos: Q4682299
